M1 Chimie bidisciplinaire chimie-biologie

Herman van Tilbeurgh, Pr, UPSay Philippe Minard, Pr, UPSay Sylvie Nessler, Pr, UPSay Dominique Liger, MdC, UPSay Thierry Touze, MdC, UPSay Stéphane Duquerroy, MdC, UPSay.

L’enseignement se partage entre cours magistraux et travaux dirigés sur une journée par semaine, pendant 8 semaines.

A la fin du cours les étudiants seront en mesure de

1.Décrire les éléments de structure d’une protéine et de les comparer
2.Savoir interpréter des données d'alignements de séquences de protéines
3.Analyser la structure 3D des macromolécules à travers des outils bioinformatiques
4.Interroger les bases de données des structures 3D
5.Faire des liens entre la séquence protéique, la structure 3D et les fonctions biochimiques
6.Interpréter des expériences de stabilité des protéines
7.traiter quantitativement et Interptréter des experiences de mesures d'affinité et d'activité enzymatique.
8.Estimer les contributions thermodynamiques à la stabilité et le reploiement des protéines
9.Décrire les éléments de structure des acides nucléiques
10.Decrire a l'aide d'exemples précis et detaillés les processus à l'origine de la catalyse enzymatique
11. Decrire des processus de regulation de l'activité des protéines, par activation protéolytique, phosphorylation, partenaire inhibiteurs ou activateurs.

-les étudiants doivent connaître - les structures et propriétés physico-chimiques des acides aminés et les nucléotides - l’organisation de la structure covalente et chimique des protéines et acides nucléiques - les bases de l’organisation de la structure.

Introduction to protein structure. Branden and Tooze Structure and mechanism and protein function. A. Fersht Protein structure and Function G Petsko et D Ringe.

Septembre - Octobre - Novembre.

ORSAY

Enseignement de type classique avec des cours magistraux et des Travaux dirigés avec mise à disposition d'éléments pédagogiques complémentaires sur l'ENT (annales, articles...). 2 groupes de TD sont prévus. Répartition horaire : RMN : Cours : 15,5h ; TD 18h RX : Cours 9h ; TD : 7,5h.

RMN : Postulats et principes : moments cinétique et magnétique. Énergies mises en jeu. Mouvement d'un moment dans un champ, fréquence de Larmor. Aspect macroscopique. Equations de Bloch. Excitation impulsionnelle. Signal RMN brut. Instrumentation. Transformée de Fourier, apodisation. Hamiltoniens d’interaction en RMN : Ecran électronique. Ordre de grandeur Unité de mesure. Le ppm. Tables de déplacement chimique. Couplages dipolaire, scalaire et quadripolaire. Effets des couplages au premier et au second ordre.
RMN 1H. Couplage et stéréochimie. Noyaux échangeables. Effet des équilibres chimiques sur les spectres. Le découplage. Analyse de spectres et détermination de structures par RMN 1H du premier et second ordre et C13. Effet Overhauser nucléaire.
RMN 13C. Découplage large bande, découplage hors-résonance.
RMN 2D. Séquences d’impulsions. Méthodes J-Mod, INEPT, DEPT, COSY, NOESY, XHCorr, HMQC, HSQC, HMBC, INADEQUATE
RMN du solide : Principes et applications
RX : Sources et propriétés des rayons X. Interaction rayon X et matière. Détermination des directions et intensités des rayons diffractés. Orientation des monocristaux, méthode de Laue. Techniques expérimentales et applications.

Notions de cristallographie géométrique. Notions de déplacements chimique et de couplages scalaires. Connaissances de base de chimie générale, de chimie organique et de chimie analytique de niveau L3.

RX : "Introduction à la cristallographie et à la chimie structurale", Maurice van Meerssche, Janine Feneau-Dupont, Oyez, 1976. RMN : "Concepts, méthodes et applications", D. Canet, J.-C. Boubel, E. Canet Soulas, Dunod, 2002. “Modern NMR Techniques for Chemistry Research”, A.E.Derome, Pergamon, 1987. “High-Resolution NMR Techniques in Organic Chemistry”, T.D.W.Claridge, Elsevier Science, 2016. "Nuclear Magnetic Resonance" P. J. Hore, Oxford Chemistry Primers, 2015. "La spectroscopie de RMN. Principes de base, concepts et applications de la spectroscopie de RMN du proton et du C-13." H. Gunther

Septembre - Octobre - Novembre.

ORSAY

Ce module comporte des séminaires/ateliers à choix pour aider à l’insertion professionnelle, de l'auto-formation sous forme de MOOC, de vidéos et des exposés.

Ce module a pour objectif de faire acquérir aux étudiants des connaissances transverses pour les stages et l’insertion professionnelle. Il traite :
- des différents métiers possibles après un master de chimie.
- des problématiques organisationnelles, économiques et scientifiques des entreprises afin de les aider dans leur recherche de stage et pour leur future insertion professionnelle.
- de la gestion de projets par autoformation à l'aide d'un MOOC /Vidéo.
- l'hygiène et la sécurité en entreprise.
Ce module comporte également des séminaires/ateliers à choix pour aider à l’insertion professionnelle qui portent sur:
- la rédaction de CV et lettre de motivation et de pitch/entretien
- l'éthique et l'intégrité scientifique
- les métiers de la recherche
- l'entreprenariat.

Aucun.

Septembre - Octobre - Novembre.

ORSAY

Dominique Liger Agathe Urvoas.

Cette UE de travaux pratiques se déroule sur deux semaines. L’accent sera porté notamment sur la conception de protocoles et leur mise en œuvre de façon autonome. Cette mise en situation constitue une préparation pour un travail expérimental en laboratoire de recherche, comme pour un stage de M2. Chaque journée sera dédiée à un thème pour lequel, les étudiants aborderont le traitement théorique et la mise en œuvre pratique. Ils prépareront toutes les solutions nécessaires à la réalisation des expériences. Les données quantitatives récoltées devront être analysées par des traitements graphiques. L’ensemble du travail sera synthétisé dans un document présentant la démarche expérimentale, les données récoltées et leur analyse. Un des thèmes traités au cours des deux semaines devra être présenté oralement.

Cette UE de TP est une formation théorique et pratique appliquée à l'étude quantitative des interactions protéine/ligand et à l'étude cinétique des réactions enzymatiques. L'accent étant mis sur la conception des protocoles expérimentaux, la réalisation d’expériences et sur le traitement et l’analyse critique des résultats.

A l’issue de cette UE, les étudiants seront capables de:
-Préparer les solutions nécessaires pour une étude en biochimie (tampons, réactifs…)
-Calculer des concentrations, volumes, dilutions nécessaires pour mettre en œuvre des protocoles expérimentaux
-Élaborer des protocoles pour acquérir les données quantitatives caractéristiques d’une enzyme michaelienne et d’une interaction protéine/ligand
-Mettre en œuvre les protocoles élaborés
-Utiliser un spectrophotomètre dans différents modes d’acquisition
-Modéliser les systèmes étudiés à l’aide de traitements mathématiques
-Analyser les données expérimentales par un traitement graphique en utilisant un logiciel de traitement de données (type excell)
-Analyser les résultats expérimentaux obtenus
-Rédiger un document de synthèse présentant les différents thèmes abordés.
-Restituer à l’oral le principe d’une expérience réalisée.

-Savoir définir les termes de catalyse, enzyme, substrat, produit de réaction, cinétique, inhibiteur compétitif et non compétitif -Savoir écrire les équations régissant les interactions protéine-ligand (hyperbole de saturation, Scatchard) et les appliquer.

Novembre.

ORSAY

L'enseignement d'anglais se fait par groupes de niveau dans les salles de classe dédiées spécifiquement aux langues, avec un équipement vidéo et audio. Six groupes au maximum groupes sont prévus.

Pratique de l’anglais général et scientifique par thèmes dans les 4 compétences principales (compréhension de l’écrit et de l’oral, expression écrite et orale) selon une approche actionnelle inspirée du CLES.
Pratique de la prise de parole en public (exposé oral).
Méthodologie de la recherche de stage/d’emploi en anglais.
Reprise des fondamentaux en syntaxe et prononciation.

Septembre - Octobre - Novembre - Décembre - Janvier.

ORSAY

Enseignement de type classique avec des cours magistraux et des Travaux dirigés avec mise à disposition d'éléments pédagogiques complémentaires sur l'ENT (annales, articles...). 3 groupes de TD sont prévus. Répartition horaire : Sol-gel : Cours : 12h ; TD 12h Chimie organique de conjugaison : Cours 8h ; TD : 8h Fonctionnalisations de surfaces : Cours : 5h ; TD 5h.

Une première partie de cet enseignement est dédiée à la chimie des cations inorganiques en solution aqueuse et à la polycondensation inorganique via le procédé sol-gel. Ce procédé permet de synthétiser, fonctionnaliser et mettre en forme des matériaux à base d’oxydes dans des conditions douces.
Une seconde partie est dédiée aux réactions organiques hautement performantes pour le greffage de molécules et biomolécules sur des surfaces, matériaux, biomolécules voire des cellules vivantes. Une large gamme de réactions organiques anciennes ou récentes seront donc revues, approfondies et découvertes via le concept de « Chimie Click » (cycloaddition, additions conjugués, formation d'amides, ouverture d'époxydes).
Enfin, une dernière partie sera consacrée à la fonctionnalisation spécifique de certains supports (polystyrène, nanoparticules d’or, verres,…) et aux techniques associées. Une attention particulière sera portée au greffage organique initiée par irradiation par des faisceaux d’ions, d’électrons et de photons, aux contraintes associées en termes de sélectivité chimique des fonctionnalisations induites sous rayonnement et aux échelles de structuration spatiale souhaitées.

Notions de chimie organique, de chimie inorganique et de chimie physique de niveau L3.

"De la solution à l'oxyde : condensation des cations en solution aqueuse, chimie de surface des oxydes", Jean-Pierre Jolivet, Interéditions/CNRS éditions, 1994. Ph. Allongue & J. Pinson, L’actualité chimique 327-328 (2009) 98 J.C. Love et al., Chem. Rev. 105 (2005) 1103 I. Utke, P. Hoffmann, J. Melngailis, J. Vac. Sci. Technol., B 26 (2008) 1197 A. Ulman, Chem. Rev. 96 (1996) 1533 W.F. Van Dorp, C.W. Hagen, J. Appl. Phys. 104 (2008) 081301.

Septembre - Octobre - Novembre.

ORSAY

Enseignement de type classique avec des cours magistraux et des Travaux dirigés et mise à disposition d'éléments pédagogiques complémentaires sur l'ENT (annales, ...). 2 groupes de TD sont prévus. Répartition horaire : Spectroscopies optiques : Cours : 9h ; TD 7,5h Chromatographies : Cours : 8h ; TD 7,5 h Spectrométrie de masse : Cours : 9h ; TD 9h.

I. SPECTROSCOPIES OPTIQUES
Interactions lumière-matière : dualité de la lumière, interaction dipolaire électrique & moment de transition, niveaux d’énergie d’une molécule ; Spectroscopie IR : niveaux d’énergie rotationnelle et vibrationnelle, modes locaux & modes normaux, groupements fonctionnels, effets de phase ; Spectroscopie UV-Vis : diagramme de Jablonski, groupes chromophores et conjugaison, absorption & fluorimétrie.
II. CHROMATOGRAPHIES
Principes de la chromatographie : paramètres de rétention, modèles des plateaux théoriques et dynamique, facteur de sélectivité et de résolution. Chromatographie en phase gazeuse et en phase liquide (absorption, partage, échange d’ions et exclusion stérique) : Instrumentation, colonnes, phases stationnaires et mobiles, mécanismes mis en jeu et optimisation.
III. SPECTROMETRIE DE MASSE
Rappels sur les bases; lecture d'un spectre : masse exacte, massifs isotopiques, déconvolution des états de charge. Principales sources d'ionisation: principes de fonctionnement et choix. Couplage GC et LC-MS. Utilisation et interprétation de la fragmentation : modes d'activation, principales voies de fragmentation des radicaux cations et des cations.

L3 de chimie.

Spectroscopies optiques : "Spectroscopie", J.M. Hollas, Dunod, 1998 "Identification spectrométrique de composés organiques", R.M. Silverstein, G.C. Bassler et T.C. Morrill, DeBoeck & Larcier, 1998 “Physical Chemistry”, P.W. Atkins, DeBoeck, 2009 Chromatographies : "Manuel pratique de chromatographie en phase gazeuse", J. Tranchant, 4ème édition chez Masson. "Chromatographies en phase liquide et supercritique", R. Rosset, M. Caude, A Jardy, 3ème édition chez Masson. Spectrométrie de masse: "Spectrométrie de masse : cours et exercices corrigés", E. de Hoffmann, V. Stroobant, 3eme édition, Paris

Septembre - Octobre - Novembre.

ORSAY

Herman van Tilbeurgh, Pr, UPSay Sylvie Nessler, Pr, UPSay Stéphane Duquerroy, MdC, UPSay Agathe Urvoas, MdC, UPSay 1 intervenant CEA.

L’enseignement se partage entre cours magistraux et travaux dirigés (dont la moitié sur ordinateur) sur une journée par semaine, pendant 8 semaines.

A la fin du cours les étudiants seront en mesure de :
1.Identifier les caractéristiques des différents types de spectres en RMN de macromolécules
2.Savoir identifier les bonnes expériences en RMN pour répondre à des questions biochimiques précises
3.Interpréter des spectres RMN 2D et 3D de peptides simples en utilisant des logiciels de la RMN biologique
4.Définir les différents aspects de la fluorescence appliqué dans les études des biomolécules
5.Interpréter des expériences de fluorescence conçues pour l’analyse des interactions
6.Décrire le principe des différentes techniques de cristallisation d’une protéine
7.Identifier la maille élémentaire et les éléments de symétrie d’un réseau cristallin
8.Expliquer la loi de Bragg et le lien entre réseau réel et réseau réciproque
9.Expliquer le problème des phases et citer 3 techniques de phasage
10.Interpréter une carte de densité électronique et construire une structure atomique à l’aide du logiciel COOT.

-Les bases élémentaires de l’électromagnétisme et avoir quelques notions de physique ondulatoire -Les propriétés des acides aminés et la structure des protéines -Les nombres complexes.

Février - Mars - Avril.

ORSAY

Enseignement de type classique avec des cours magistraux, des Travaux dirigés et des travaux pratiques avec mise à disposition d'éléments pédagogiques complémentaires sur l'ENT (annales, articles...). 1 groupe de TD est prévu. Cours : 21 h ; TD 21 h ; TP 8 h.

Cette UE a pour objectif de se familiariser avec la synthèse de substances naturelles par l'étude des réactions fondamentales pour la formation de liaisons C-C. L'accent est porté sur les différentes sélectivités des réactions étudiées: chimiosélectivité (réaction d'une fonction en présence d'une autre fonction), régiosélectivité (réaction d'une fonction en présence de la même fonction localisée à un autre endroit), diastéréosélectivité (contrôle des configurations relatives lors de la création de carbones stéréogènes). Les réactions étudiées sont les principales réactions non-organométalliques utiles en synthèse organique. A l'issue de cette UE, l'étudiant(e) saura reconstituer une synthèse totale multi-étapes avec le contrôle total des configurations créées. Première partie : Réactions des dérivés carbonylés Alkylation des énolates - Addition conjuguée - Aldolisation et réactions apparentées (Mannich); aldolisation asymétrique. Modèles d'induction stéréochimique. Deuxième partie : Réactions péricycliques Transpositions sigmatropiques - Cycloadditions.

Chimie organique de niveau L3 + UE du M1 « sélectivités en synthèse organique et chimie organométallique ».

Décembre - Janvier - Février - Mars.

ORSAY

Enseignement de type classique avec des cours magistraux, des Travaux dirigés et des travaux pratiques avec mise à disposition d'éléments pédagogiques complémentaires sur l'ENT (annales, articles...). 1 groupe de TD est prévu. Synthèse organique : Cours : 10,5 h ; TD 10,5 h ; TP 8 h chimie organométallique : Cours 10,5 h ; TD 10,5 h.

Une partie de cette unité d’enseignement reprend les bases de chimie organique en développant l’application en synthèse multi-étapes et en étudiant la sélectivité des réactions. L’autre partie est centrée sur la préparation de complexes de métaux de transition, l’étude de leurs propriétés, et leur utilisation en tant que catalyseurs de réactions hautement sélectives. Une première partie de cet enseignement est dédiée aux groupements protecteurs, aux réactions d’oxydation et de réduction en chimie organique en mettant l’accent sur l’utilisation des réactifs et sur l’étude des sélectivités. Une seconde partie concerne la préparation et la réactivité des complexes de métaux de transition : liaisons métal-ligand, les électrons de valence, le degré d’oxydation, les réactions élémentaires de la chimie organométallique, la réactivité des ligands, les processus catalytiques homogènes fondamentaux (hydrogénation, hydrosilylation, hydroformylation, procédé Wacker, procédé Monsanto, réactions de couplage, métathèse …).

Notions de chimie organique et de chimie de coordination niveau L3.

Décembre - Janvier - Février - Mars.

ORSAY

Aurélien ALIX Dominique GUIANVARC'H Herman VAN TILBEURGH Philippe MINARD Agathe URVOAS Marielle VALERIO Marie ERARD 1 intervenant industriel.

Cette UE est découpée en deux partie distincte : 22h de cours permettant d'acquérir des connaissances théoriques sur l'étude et la conception de substances bioactives ; 50 h de projet en groupe permettant de produire un rapport bibliographique présentant les moyens à mettre en œuvre pour synthétiser/produire des molécules d'intérêt biologique et/ou leur cible thérapeutique puis d'une mise en pratique en laboratoire ou salle de TP.

Cours : Histoire de la pharmacie, identification d’une substance bioactive et les phases de développement d’un médicament. Les salicylates, de l’extraction de la salicine à l’aspirine. Des endorphines aux opiacés : la morphine et ses dérivés, importance de la stéréochimie dans l’activité biologique, hémisynthèse des dérivés morphiniques. Identification de composés à activité antitumorale : du taxol au docétaxel, étude structure-activité des taxoïdes, importance des précurseurs biosynthétiques. La révolution des antibiotiques et les biotechnologies : classes d’antibiotiques, production industrielle de la pénicilline, résistances bactériennes et conception rationnelle de substances actives. Les antirétroviraux : VIH et les différentes cibles thérapeutiques, synthèse industrielle de l’AZT, les thérapies cellulaires. Les biomédicaments : anticorps monoclonaux et immunoconjugués, approches vaccinales, protéines recombinantes et leur bioproduction, approches génomiques et épigénétiques, mutagénèse dirigée, thérapie génique et cellulaire, technologie CRISPR/Cas9. De la pharmacie à la protection des plantes : les différentes classes de composés bioactifs en protection des plantes, stimulation de la croissance des plantes, lutte contre les insectes ravageurs.
Projet : vise à synthétiser/préparer des composés chimiques et réaliser l’évaluation/caractérisation de leurs propriétés chimiques et/ou biologiques à l’aide de la production et purification de protéines recombinantes.

Connaissances de niveau L3 Biologie-Chimie.

Décembre - Janvier - Février - Mars - Avril.

ORSAY

Enseignement composé de cours/TD/TP et d'une visite d'une installation. CM: 30h, TD: 12h, TP: 8h, Projet 4h.

Comprendre l’interaction rayonnement-macromolécules biologiques de l’échelle moléculaire à l’échelle cellulaire : Etude et compréhension des mécanismes mis en jeu, implication dans le développement de pathologies, le diagnostic et les traitements.
Photochimie (UV-Vis-IR proche)
• Différents types et dispositifs, mécanismes moléculaires, couplages de techniques pour des approches multimodales
• Dommages-pathologies : effets sur l’ADN, carcinogénèse, effets secondaires des thérapies
• Diagnostic et Traitements (mode d’action des photosensibilisateurs)
Rayonnement ionisant
• Différents types et dispositifs, mécanismes, couplages avec les approches optiques
• Dommages-pathologies : dommages aux macromolécules biologiques (ADN, protéines, lipides), accidents nucléaires, effets secondaires des radiothérapies
• Diagnostic (RX, scintigraphie) et Traitements (radiothérapie, Curiethérapie, protonthérapie
Processus de réparation, mort cellulaire et effets sur l’organisme
Analyse d’articles scientifiques
Visite d’une installation permettant des études de photochimie ou de radiation: synchrotron SOLEIL, centre de protonthérapie d’Orsay par exemple
TP : Analyse des dégradations de macromolécules biologiques.

L3 de Chimie ou Biologie.

Décembre - Janvier - Février - Mars.

ORSAY

Enseignement de type classique avec des cours magistraux, des Travaux dirigés et des travaux pratiques avec mise à disposition d'éléments pédagogiques complémentaires sur l'ENT (annales, articles...). 1 groupe de TD est prévu. - Enzymes et catalyse : Cours : 6 h ; TD 9 h ; TP 8 h - chimie des métalloprotéines : Cours 7,5 h ; TD 6 h - Biocatalyse et bioconversions : Cours 7,5 h ; TD 6 h.

Cette UE a pour objectif d'apporter les connaissances sur l'utilisation des enzymes en tant que catalyseurs pour l'obtention d'un produit chiral par synthèse asymétrique ou par dédoublement cinétique enzymatique d'un racémique. L’importance des enzymes dans la synthèse industrielle de composés d'intérêt et dans les biotechnologies sera souligné, de même que leur rôle déterminant dans divers processus environnementaux. Enzymes et catalyse : Cinétique enzymatique : activités spécifique et totale, efficacité catalytique, facteur d’énantiospécificité. Bases mécanistiques et stéréochimiques des réactions enzymatiques. Stéréochimie des réactions enzymatiques, marquages isotopiques, dédoublements cinétiques enzymatiques. Chimie des métalloprotéines : rôles et mécanismes des métalloprotéines (transport du dioxygène, hémoglobine, hemocyanine, hémérythrine, monooxygénases et peroxydases). Chimie bio-inspirée : conception de mimes d’enzyme. Les métalloenzymes en environnement et en dépollution. Biocatalyse et Bioconversions : utilisation des enzymes en synthèse organique, dans l'industrie et en environnement. Introduction à l’éco-conception de principes actifs.

Décembre - Janvier - Février - Mars.

ORSAY

Enseignement de type classique avec des cours magistraux, des Travaux dirigés et des travaux pratiques avec mise à disposition d'éléments pédagogiques complémentaires sur l'ENT (annales, articles...). 1 groupe de TD est prévu. Production de molécules optiquement actives : Cours : 10,5 h ; TD 10,5 h ; TP 8 h Hétéroéléments en synthèse organique : Cours 10,5 h ; TD 10,5 h.

Cet enseignement complète la formation initiale en chimie organique en apportant de solides connaissances en synthèse asymétrique, en production de molécules organiques optiquement actives et dans l'utilisation en synthèse organique des réactivités conférées par la présence d'hétéroéléments (P, S, Se, Sn, Si,B). Synthèse asymétrique. Cette partie consacrée à la synthèse asymétrique détaille les différents modes de production de molécules optiquement actives par utilisation de substrats chiraux, de réactifs chiraux et de catalyseurs chiraux. Les concepts de dédoublement cinétique et de dédoublement cinétique dynamique sont également présentés. Chimie organique des hétéroéléments. Cette partie consacrée à la chimie organique des hétéroéléments vise à détailler, au travers de l'étude des mécanismes réactionnels, le rôle de la présence d'un hétéroélément dans de nombreuses réactions occupant une place centrale en synthèse organique. Un accent particulier est mis sur les similitudes et différences des réactivités induites et réactions permises par l'introduction dans une molécule organique d'un hétéroélément tel que P, S, Se, Sn, Si ou B.

Chimie organique de niveau L3 et notions de réactivité fondamentale et de sélectivité vues en M1.

Chimie organique avancée, F. A. Carey, R. J. Sundberg, de Boeck, 1997.

Décembre - Janvier - Février - Mars.

ORSAY

Enseignement de type classique avec des cours magistraux, des Travaux dirigés et des travaux pratiques avec mise à disposition d'éléments pédagogiques complémentaires sur l'ENT (annales, articles...). 1 groupe de TD est prévu. - Glycochimie : Cours : 9 h ; TD 5 h ; - Chimie des nucléotides : Cours 9 h ; TD 5 h - Chimie des peptides : Cours 9 h ; TD 5 h - TP 8 h.

L'objectif pédagogique de cette UE est d'acquérir les connaissances théoriques et pratiques dans la synthèse et les rôles biologiques des trois grands types de biopolymères : polysaccharides, oligonucléotides et peptides. - Glycochimie : Structure et diversité moléculaire des sucres ; Le carbone anomère et la liaison glycosidique ; Conformation des mono et oligosaccharides ; Rôle des sucres dans quelques processus biologiques et applications thérapeutiques ; Stratégies de protection ; Activation du carbone anomère ; Synthèse de glycosides et d'oligosaccharides. -Chimie des nucléotides : Rappel de la structure et des propriétés des acides nucléiques ; Synthèse des nucléosides, puis des nucléotides ; Synthèse manuelle et automatisée des oligo-déoxyribonucléotides (ADN); Synthèse des oligo-ribonucléotides (ARN) ; Interaction des acides nucléiques avec les petites molécules ; oligonucléotides thérapeutiques. - Chimie des peptides : Structure et rôles biologiques et thérapeutiques des protéines et peptides. Chimie de la liaison peptidique : défis et solutions. Stratégies en synthèse peptidique en solution ou supportée : couplage et groupements protecteurs. Notion de peptidomimétiques.

Chimie organique de niveau L3 Chimie.

Biochemistry, J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer, W.H. Freeman Edition, 2002. Chimie moléculaire et supramoléculaire des Sucres, S. David, Inter Editions/CNRS Editions, 1995. Nucleic acids in chemistry and biology, G. M. Blackburn, M. J. Gait, RCS Publishing, 2006.

Décembre - Janvier - Février - Mars.

ORSAY

Stage de 2 mois minimum, en Recherche et Développement, en entreprise ou dans laboratoire de recherche public.

Stage de 2 mois minimum, en Recherche et Développement, en entreprise ou dans laboratoire de recherche public.

Mai - Juin.