M1 Chimie - Site Evry

Enseignement de type classique avec des cours magistraux et des Travaux dirigés avec mise à disposition d'éléments pédagogiques complémentaires sur l'ENT (annales, articles...). 2 groupes de TD sont prévus. Répartition horaire : RMN : Cours : 15,5h ; TD 18h RX : Cours 9h ; TD : 7,5h.

RMN : Postulats et principes : moments cinétique et magnétique. Énergies mises en jeu. Mouvement d'un moment dans un champ, fréquence de Larmor. Aspect macroscopique. Equations de Bloch. Excitation impulsionnelle. Signal RMN brut. Instrumentation. Transformée de Fourier, apodisation. Hamiltoniens d’interaction en RMN : Ecran électronique. Ordre de grandeur Unité de mesure. Le ppm. Tables de déplacement chimique. Couplages dipolaire, scalaire et quadripolaire. Effets des couplages au premier et au second ordre.
RMN 1H. Couplage et stéréochimie. Noyaux échangeables. Effet des équilibres chimiques sur les spectres. Le découplage. Analyse de spectres et détermination de structures par RMN 1H du premier et second ordre et C13. Effet Overhauser nucléaire.
RMN 13C. Découplage large bande, découplage hors-résonance.
RMN 2D. Séquences d’impulsions. Méthodes J-Mod, INEPT, DEPT, COSY, NOESY, XHCorr, HMQC, HSQC, HMBC, INADEQUATE
RMN du solide : Principes et applications
RX : Sources et propriétés des rayons X. Interaction rayon X et matière. Détermination des directions et intensités des rayons diffractés. Orientation des monocristaux, méthode de Laue. Techniques expérimentales et applications.

Notions de cristallographie géométrique. Notions de déplacements chimique et de couplages scalaires. Connaissances de base de chimie générale, de chimie organique et de chimie analytique de niveau L3.

RX : "Introduction à la cristallographie et à la chimie structurale", Maurice van Meerssche, Janine Feneau-Dupont, Oyez, 1976. RMN : "Concepts, méthodes et applications", D. Canet, J.-C. Boubel, E. Canet Soulas, Dunod, 2002. “Modern NMR Techniques for Chemistry Research”, A.E.Derome, Pergamon, 1987. “High-Resolution NMR Techniques in Organic Chemistry”, T.D.W.Claridge, Elsevier Science, 2016. "Nuclear Magnetic Resonance" P. J. Hore, Oxford Chemistry Primers, 2015. "La spectroscopie de RMN. Principes de base, concepts et applications de la spectroscopie de RMN du proton et du C-13." H. Gunther

Septembre - Octobre - Novembre.

ORSAY

BUCHMANN William, MCF LEGRAND Ludovic, MCF SALARD-ARNAUD Isabelle MCF BACH Stéphane MCF BENNEVAULT Véronique MCF HUIN Cécile MCF JARROUX Nathalie PR BOURDREUX Caroline MCF LAMA MIRVAL Beatrice PRAG SANT Catherine MCF HUIN Cecile MCF.

Séances en salles de travaux pratiques.

Diffraction sur poudre
Détermination du paramètre de maille d'un monocristal par radiocristallographie
Caractérisation structurale de composés organiques au moyen de divers expériences RMN 1H et 13C, 1D et 2D.
Synthèse sol-gel de SiO2
Interprétation de spectres de masse de composés organiques et biologiques
Séparation et identification des constituants d'un mélange par Chromatographie en phase gazeuse.
Analyses électrochimiques d'espèces solutées, adsorbées ou solides.
Synthèse et caractérisation d'un complexe inorganique
Polymérisation cationique du tétrahydrofurane
Synthèse d’un polyester : étude cinétique
Traitement de surface pour verres auto-nettoyants
Obtention de nano-particules amphiphiles par greffage.

UE du Socle Commun et UE du Tronc Commun Etablissement.

Novembre.

EVRY

BACH Stéphane MCF BENNEVAULT VéroniqueMCF HUIN Cécile MCF JARROUX NathaliePR.

Enseignement de type classique avec des cours magistraux et des travaux dirigés avec mise à disposition d'éléments pédagogiques complémentaires sur l'ENT (annales, articles...).

Chimie Moléculaire (Cours 6h/TD 6h)
-Généralités sur les éléments de transition
-Structure électroniques des complexes
-Les orbitales d
-Théorie du champ cristallin
-Modèle des orbitales moléculaires
-Stabilité et réactivité des complexes
-Les complexes organométalliques
Chimie Macromoléculaire et Supramoléculaire (Cours 19h/TD 19h)
-Chimie macromoléculaire : Réactivité des centres actifs- Influence du métal- Effet de l’agent complexant – Polymérisation radicalaire contrôlée- Polymérisation coordinative
-Chimie supramoléculaire : Reconnaissance moléculaire et effet template- Autoassemblage- Dynamère.

Notions de chimie organique, de chimie inorganique et de chimie physique de niveau L3.

Synthèses en chimie organique, Exercices corrigés, Nadège Lubin-Germain, Richard Gil, Jacques Uziel, Sciences Sup, Dunod La chimie supramoléculaire, Concepts et perspectives, Jean-Marie Lehn, Traduction : André Pousse, Editeur : De Boeck Chimie et physico-chimie des polymères, Michel Fontanille, Yves Gnanou, Sciences Sup, Dunod Cours de Chimie Minérale, Maurice Bernard, éditeur Dunod Chimie, Bruce Mahan, éditeur InterEdition Chimie inorganique, Peter William Atkins, éditeur DE BOECK.

Septembre - Octobre - Novembre.

EVRY

Ce module comporte des séminaires/ateliers à choix pour aider à l’insertion professionnelle, de l'auto-formation sous forme de MOOC, de vidéos et des exposés.

Ce module a pour objectif de faire acquérir aux étudiants des connaissances transverses pour les stages et l’insertion professionnelle. Il traite :
- des différents métiers possibles après un master de chimie.
- des problématiques organisationnelles, économiques et scientifiques des entreprises afin de les aider dans leur recherche de stage et pour leur future insertion professionnelle.
- de la gestion de projets par autoformation à l'aide d'un MOOC /Vidéo.
- l'hygiène et la sécurité en entreprise.
Ce module comporte également des séminaires/ateliers à choix pour aider à l’insertion professionnelle qui portent sur:
- la rédaction de CV et lettre de motivation et de pitch/entretien
- l'éthique et l'intégrité scientifique
- les métiers de la recherche
- l'entreprenariat.

Aucun.

Septembre - Octobre - Novembre.

ORSAY

L'enseignement d'anglais se fait par groupes de niveau dans les salles de classe dédiées spécifiquement aux langues, avec un équipement vidéo et audio. Six groupes au maximum groupes sont prévus.

Pratique de l’anglais général et scientifique par thèmes dans les 4 compétences principales (compréhension de l’écrit et de l’oral, expression écrite et orale) selon une approche actionnelle inspirée du CLES.
Pratique de la prise de parole en public (exposé oral).
Méthodologie de la recherche de stage/d’emploi en anglais.
Reprise des fondamentaux en syntaxe et prononciation.

Septembre - Octobre - Novembre - Décembre - Janvier.

ORSAY

Enseignement de type classique avec des cours magistraux et des Travaux dirigés avec mise à disposition d'éléments pédagogiques complémentaires sur l'ENT (annales, articles...). 3 groupes de TD sont prévus. Répartition horaire : Sol-gel : Cours : 12h ; TD 12h Chimie organique de conjugaison : Cours 8h ; TD : 8h Fonctionnalisations de surfaces : Cours : 5h ; TD 5h.

Une première partie de cet enseignement est dédiée à la chimie des cations inorganiques en solution aqueuse et à la polycondensation inorganique via le procédé sol-gel. Ce procédé permet de synthétiser, fonctionnaliser et mettre en forme des matériaux à base d’oxydes dans des conditions douces.
Une seconde partie est dédiée aux réactions organiques hautement performantes pour le greffage de molécules et biomolécules sur des surfaces, matériaux, biomolécules voire des cellules vivantes. Une large gamme de réactions organiques anciennes ou récentes seront donc revues, approfondies et découvertes via le concept de « Chimie Click » (cycloaddition, additions conjugués, formation d'amides, ouverture d'époxydes).
Enfin, une dernière partie sera consacrée à la fonctionnalisation spécifique de certains supports (polystyrène, nanoparticules d’or, verres,…) et aux techniques associées. Une attention particulière sera portée au greffage organique initiée par irradiation par des faisceaux d’ions, d’électrons et de photons, aux contraintes associées en termes de sélectivité chimique des fonctionnalisations induites sous rayonnement et aux échelles de structuration spatiale souhaitées.

Notions de chimie organique, de chimie inorganique et de chimie physique de niveau L3.

"De la solution à l'oxyde : condensation des cations en solution aqueuse, chimie de surface des oxydes", Jean-Pierre Jolivet, Interéditions/CNRS éditions, 1994. Ph. Allongue & J. Pinson, L’actualité chimique 327-328 (2009) 98 J.C. Love et al., Chem. Rev. 105 (2005) 1103 I. Utke, P. Hoffmann, J. Melngailis, J. Vac. Sci. Technol., B 26 (2008) 1197 A. Ulman, Chem. Rev. 96 (1996) 1533 W.F. Van Dorp, C.W. Hagen, J. Appl. Phys. 104 (2008) 081301.

Septembre - Octobre - Novembre.

ORSAY

BUCHMANN William MCF LEGRAND Ludovic MCF SALARD-ARNAUD Isabelle MCF.

Enseignement de type classique avec des cours magistraux et des travaux dirigés avec mise à disposition d'éléments pédagogiques complémentaires sur l'ENT (annales, articles...). Chromatographie (Cours 7,5h/TD 7,5h) Spectrométrie de masse (Cours 10h/TD 10h) Electrochimie Analytique (Cours 7,5h/TD 7,5h).

Chromatographie :
Principes de base: paramètres qui caractérisent la rétention, modèle des plateaux et modèle dynamique, sélectivité et résolution.
Chromatographie en phase gazeuse : modes d’injection, colonnes et phases stationnaires, indices de rétention de Kovats, détecteurs.
Chromatographie liquide d’adsorption et de partage : phases stationnaires, mécanismes en jeu, classification et sélection des solvants. Détection.
Chromatographies d’échange d’ions et d’exclusion stérique.
Chromatographie chirale et électrophorèse capillaire, chromatographie d’affinité.
Optimisation d’une analyse. Principes d’une analyse quantitative. Couplage GC et LC-MS.

Spectrométrie de masse :
Bases de l'instrumentation en spectrométrie de masse (sources d'ionisation, analyseurs).
Choix d'une source d’ionisation adaptée : IE, IC, ESI, MALDI, ICP. Types d’ions formés en fonction de la source. Les différentes masses (masses exactes, moyennes). Distribution isotopique.
Fragmentations et informations structurale.
Caractéristiques des analyseurs : gamme de masse, résolution et précision en masse.
Principe de la MS/MS.

Electrochimie Analytique :
Rappels de thermodynamique et cinétique électrochimique. Transport d’espèces solubles.
Instrumentation en électrochimique analytique.
Voltampérométrie en diffusion stationnaire. Voltampérométrie en diffusion naturelle.
Analyse électrochimique d’adsorbats ou de solides
Exemples d’application (capteurs électrochimiques, mécanismes réactionnels, matériaux d’électrodes…).

Connaissances de base de chimie générale, de chimie organique et de chimie analytique de niveau L3.

Spectrometric Identification of organic compounds », R.M. Silverstein, F.X. Webster, D.J. Kiemle, chez Wiley , seventh edition, 2005 « Manuel pratique de chromatographie en phase gazeuse », J. Tranchant, 4ème édition chez Masson. « Chromatographies en phase liquide et supercritique », R. Rosset, M. Caude, A Jardy, 3ème édition chez Masson. « Spectrométrie de masse : Cours et exercices corrigés », de Edmond de Hoffmann (Auteur), Vincent Stroobant (Auteur), Editeur : Dunod; Édition : 3e édition (2005), Collection : Sciences Sup.

Septembre - Octobre - Novembre.

EVRY

CM: 16h ; TD: 9h.

Introduction
Généralités sur les phénomènes électrochimiques impliquant des entités biologiques (enzymes, biomolécules, bactéries, …)
Notions de bases en électrochimie et corrosion
Rappels de thermodynamique et cinétique en électrochimie et corrosion - Instrumentation et méthodes en électrochimie analytique et préparatoire.
Entités biologiques électroactives
Description des biomolécules et biofilms électroactifs - Sites rédox - Mécanismes réactionnels - Transferts électroniques directs ou indirects
Interfaces bioélectrochimiques
Approche « nano-matériaux » pour l’assemblage et le fonctionnement des bioélectrodes - Signaux électrochimiques.
Applications
Description et conception de dispositifs bioélectrochimiques (biocapteurs, biopiles enzymatiques, biopiles bactériennes) - endommagement par biocorrosion.

UE du Socle Commun et UE du Tronc Commun Établissement.

Décembre - Janvier - Février - Mars.

EVRY

Anne Zaparucha.

Session 1 : F EE - Session 2 : F EE.

La catalyse enzymatique :
enzymes ; spécificités de la catalyse enzymatique ; co-facteurs.
Mécanismes moléculaires de la catalyse enzymatique :
entités réactives ; catalyse covalente ; catalyse acide/base.
Réactions :
oxydoréduction ; hydrolyse ; création de liaison C-C.

L3 chimie / L3 SDV avec notions de chimie organique.

Structure et fonction des protéines, G. A. Petsko, D. Ringe, de Boeck editions. Chimie organique des processus biologiques, J. McMurry, T. Begley, de Boeck editions. Organic chemistry with biological applications, J. McMurry, Cengage Learning editions.

Février - Mars.

EVRY

Clément Campillo, MCF, biophysicien cellulaire, LAMBE David Pastré, Pr, biophysicien, SABNP Juan Pelta, Pr, Biochimie et biologie moléculaire, LAMBE.

Session 1 : F 2/3EO + 1/3CC - Session 2 : F EO.

Introduction aux techniques permettant de manipuler les biomolécules, membranes, et cellules uniques.
Fluorescence en molécule ou cellule unique (FCS, FRET, FRAP …)
Mesures de force et mécanique sur biomolécules et cellules (AFM, pinces optiques …)
Systèmes modèles de membranes lipidiques et mesures électriques.

La motivation.

Février - Mars.

EVRY

CM: 16h; TD: 9h.

Introduction
Généralités sur les nanomatériaux, relation organisation, structure et propriétés et ou fonctions
-Notion de capteurs et puces
Principe de fonctionnement et fabrication (fonctionnalisation de surface, choix des matériaux, échelle de détection, exemples …)
-Nonopores et nanotubes
Classe des matériaux, fabrication, détection, exemples
-Microfluidique
Conception d’un circuit microfluidique, fabrication et utilisation de la microfuidique dans les nanobiosciences
-Encapsulation
Principe pour encapsuler une molécule ou principe actif dans un nano-objet.

UE du Socle Commun et UE du Tronc Commun Etablissement.

Décembre - Janvier - Février - Mars.

EVRY

Cécile Huin et Nathalie Jarroux.

Les cours et TDs sont intercalés de manière à mettre directement en application les notions enseignées.

"Familles de polymères naturels, biomimétiques et applications
Organisation macromoléculaire et supramoléculaire
Biomatériaux à base de polymères et les champs d’application comme la thérapie génique non virale, l'ingénierie tissulaire".

UE du Socle Commun et UE du Tronc Commun Etablissement.

Décembre - Janvier - Février - Mars.

EVRY

Cécile GASSE, MCF, UEVE, section 32 Cécile FISCHER, MCF, UEVE, section 65 Isabelle SALARD-ARNAUD, MCF, UEVE, section 32.

L’UE comporte une partie théorique (CM) permettant d’exposer les bases de biologie moléculaire, physiologie bactérienne et biochimie permettant de parvenir aux objectifs de production de protéines recombinantes fonctionnelles et l’état de l’art des techniques expérimentales récentes et couramment utilisées pour y parvenir. Elle se poursuit par une partie pratique (TP) étalée sur 4 jours pendant laquelle l’étudiant pourra prendre en main de façon individuelle, et mener à bien les différentes étapes d’une production et purification de protéines en système procaryote, à l’échelle du milligramme, grâce à un équipement standard de laboratoire.

Les objectifs de l'UE sont les suivants :
(a) Disposer d’une vision d’ensemble d’un éventail actualisé d’outils de biologie moléculaire et biochimie permettant : (i) d'exprimer une protéine recombinante en système procaryote en répondant à divers objectifs d’un cahier des charges (niveau d’expression, localisation, détection et purification) ; (ii) de la purifier par différentes techniques de chromatographie et de la caractériser
(b) Discuter et analyser les points forts et les points faibles des systèmes choisis
(c) Appréhender une situation de laboratoire et disposer de solides compétences pratiques (maîtrise de l’usage d’équipements et de protocoles, autonomie, rigueur)
(d) Formuler et formaliser dans une production écrite des procédures et résultats assurant la traçabilité des échantillons biologiques manipulés et la restitution d’un travail expérimental.
A l’issue de l’enseignement, les étudiants seront en mesure, à partir d’une question biologique, de proposer une stratégie expérimentale telle qu’elle peut être présentée dans un travail scientifique, de mettre en œuvre de façon autonome un protocole pour préparer et purifier une protéine d’intérêt, et de produire et mettre en forme des documents écrits permettant de suivre ce travail.

Les étudiants auront le bagage de biologie moléculaire et biochimie leur permettant de maîtriser les notions de base concernant le rôle et la structure des acides nucléiques et des protéines, les grands principes de la régulation de l’expression génétique chez les procaryotes (E. coli) et les techniques de base pour la séparation et l’analyse des protéines.

Protein production and purification Structural Genomics Consortium, Nature Methods volume 5, pages135–146 (2008)

Overview of the Purification of Recombinant Proteins P. T. Wingfield. Curr Protoc Protein Sci. 2015; 80: 6.1.1–6.1.35. doi: 10.1002/0471140864.ps0601s80

Repliement et production de protéines recombinantes Jean-Michel Betton, Alain Chaffotte, Med Sci (Paris). 2005 Jun-Jul;21(6-7):613-7. Texte disponible à l’adresse suivante : https://www.medecinesciences.org/fr/articles/medsci/pdf/2005/06/medsci2005216-7p613.pdf

Wiesler, S. C., Weinzierl, R. O. High-throughput Purification of

Janvier.

EVRY

Cours ; TD et TP Répartition horaire : Préparation d'échantillons : Cours : 7,5 h ; TD 7,5 h Analyse quantitative : Cours 7,5 h ; TD : 7,5 h Outils statistiques : cours 10,5 h ; TP 10,5 h (2 groupes de TP).

Techniques de préparation d'échantillons et de dérivations : Principes des techniques de préparation d’échantillons couramment utilisées pour l’extraction de composés organiques à partir de matrices complexes (échantillons liquides et solides). Méthodes de dérivation pour la détection par UV et fluorescence en HPLC et pour l’analyse par chromatographie en phase gazeuse.
Principes de l’analyse quantitative : Métrologie appliquée à la chimie : Etalons, étalonnage, traçabilité, propagation des incertitudes, mesurandes courants. Mise en œuvre du matériel classique de laboratoire Principales méthodes de mesure quantitatives. Analyse en matrices. Expression des résultats.
Statistiques Appliquées à la Chimie Analytique : Fiches de validation d'une méthode d'analyse. Mesures, notion d'erreurs systématiques et d'erreurs aléatoires. Analyse d’une série de résultats : Distribution à une variable. Lois de probabilité ; Notions d’intervalles de confiance, précision, incertitude, valeurs aberrantes, expression du résultat final. Introduction à l'analyse factorielle : analyses de variances.

Connaissances des propriétés physicochimiques des composés et des solvants. Connaissances en chromatographie et détection (UV, fluorimétrie et spectrométrie de masse...). Idéalement avoir suivi l'UE Techniques d’analyse (chromatographies, spectrométrie de masse, spectroscopies optiques) ou similaire du S1. Niveau C2i.

"Comprehensive Sampling and Sample Preparation" Analytical Techniques for Scientists. J. Pawliszyn, Elsevier, volume 1 à 4. "Analyse quantitative", Vogel, Mendham, Denney, Barnes, de Boeck, 2006. Site CHIMACTIV (Ressources pédagogiques numériques interactives dans l'analyse chimique dans les milieux complexes) http://chimactiv.agroparistech.fr/fr.

Décembre - Janvier - Février - Mars.

ORSAY

Cours ; TD Répartition horaire : RMN : Cours : 9 h ; TD 9 h Spectrométrie de masse : Cours 10,5 h ; TD : 10,5 h IR, UV-visible : cours 6 h ; TD 6 h.

Spectrométrie de masse : En complément du tronc commun : bases thermodynamiques et cinétiques de la fragmentation ; interprétation de la fragmentation des radicaux cations (grandes classes, réarrangements, composés cycliques) ; formation et fragmentation des anions ; interprétation de la fragmentation des macromolécules biologiques ; quantification par spectrométrie de masse.
RMN : RMN H-1, RMN C-13 et RMN hétéronucléaire de spins abondants et dilués (H-2, F-19, P-31) mono- et bidimensionnelle. Choix d’expériences en fonction des informations recherchées et points de vigilance dans l'optimisation des paramètres d'acquisition et traitement du signal; Notions d’instrumentation et aspect pratiques de l’expérience RMN. Identification et caractérisation structurale de molécules complexes (produits naturels ou molécules de synthèse) par RMN 1D et 2D homo et hétéronucléaire. Introduction à la relaxation de spins et à la diffusion translationnelle.
Spectroscopies optique et vibrationnelle : Bases théoriques de l’absorption UV-visible et notion de chromophore. Spectroscopie Infra-rouge : Description des spectres, méthodologie d’attribution des principaux groupements fonctionnels.

Idéalement avoir suivi l'UE Techniques d’analyse (chromatographies, spectrométrie de masse, spectroscopies optiques) et l'UE Caractérisation structurale par RMN et diffraction X du S1. Bonnes connaissances en RMN, en spectrométrie de masse, en IR et en UV-Visible.

“Fundamental of Contemporary Mass Spectrometry”, C.Dass, Wiley, 2007. “La spectrométrie de masse en couplage avec la chromatographie en phase gazeuse”, S. Bouchonnet, Tec et Doc, 2009. “Modern NMR Techniques for Chemistry Research”, A.E.Derome, Pergamon, 1987. “High-Resolution NMR Techniques in Organic Chemistry”, T.D.W.Claridge, Elsevier Science, 2016. "Nuclear Magnetic Resonance"" P. J. Hore, Oxford Chemistry Primers, 2015. “La spectroscopie infrarouge et ses applications analytiques”, D.Bertrand et E.Dufour, Tec et Doc, 2005. “Spectroscopie infrarouge et Raman”, R. Poilblanc et F.Crasnier

Décembre - Janvier - Février - Mars.

ORSAY

TP et apprentissage distanciel Répartition horaire : TP : 40 h et apprentissage distanciel 8 h. 2 groupes de TP avec 5 séances de 8h par groupe sont prévus. Du fait de la disposition des appareils d'analyse TP sur plusieurs salles, deux enseignants encadrent chaque séance de TP.

Les travaux pratiques abordent des problématiques de préparation d’échantillons à partir de diverses matrices, de séparations chromatographiques (sélectivité, efficacité), d’étalonnage pour la quantification (externe, interne et ajouts dosés), de détection (sensibilité, limite de détection et de quantification) et d’identification (spectrométrie de masse et IR).
Les techniques mises en œuvre sont : la chromatographie en phase gazeuse (GC-FID, GC-MS) et la chromatographie liquide haute performance (HPLC-DAD, FLD) et l’IR. Un travail préparatoire aux TP sera réalisé à distance en amont des séances de TP.

Idéalement avoir suivi le TC du S1 et les deux autres UE de la plateforme chimie analytique. Bonnes connaissances en chromatographie, détection, préparation d'échantillons; quantification et détermination structurale par SM et IR. Niveau C2i.

"Analyse chimique", F. Rouessac et A. Rouessac, Masson, 1997 "Chromatographie en phase liquide et supercritique ", R. Rosset, M. Caude, A. Jardy, Masson 1991. " Méthodes instrumentales d'analyse chimique et applications"», G. Burgot, J-L Burgot, Lavoisier 2006. "La spectrométrie de masse en couplage avec la chromatographie en phase gazeuse", S. Bouchonnet, Lavoisier 2009. Site CHIMACTIV (Ressources pédagogiques numériques interactives dans l'analyse chimique dans les milieux complexes) http://chimactiv.agroparistech.fr/fr.

Mars.

ORSAY

Cours ; TD Répartition horaire : RMN : Cours : 9 h ; TD 9 h Spectrométrie de masse : Cours 10,5 h ; TD : 10,5 h IR, UV-visible : cours 6 h ; TD 6 h.

Spectrométrie de masse : En complément du tronc commun : bases thermodynamiques et cinétiques de la fragmentation ; interprétation de la fragmentation des radicaux cations (grandes classes, réarrangements, composés cycliques) ; formation et fragmentation des anions ; interprétation de la fragmentation des macromolécules biologiques ; quantification par spectrométrie de masse.
RMN : RMN H-1, RMN C-13 et RMN hétéronucléaire de spins abondants et dilués (H-2, F-19, P-31) mono- et bidimensionnelle. Choix d’expériences en fonction des informations recherchées et points de vigilance dans l'optimisation des paramètres d'acquisition et traitement du signal; Notions d’instrumentation et aspect pratiques de l’expérience RMN. Identification et caractérisation structurale de molécules complexes (produits naturels ou molécules de synthèse) par RMN 1D et 2D homo et hétéronucléaire. Introduction à la relaxation de spins et à la diffusion translationnelle.
Spectroscopies optique et vibrationnelle : Bases théoriques de l’absorption UV-visible et notion de chromophore. Spectroscopie Infra-rouge : Description des spectres, méthodologie d’attribution des principaux groupements fonctionnels.

Idéalement avoir suivi l'UE Techniques d’analyse (chromatographies, spectrométrie de masse, spectroscopies optiques) et l'UE Caractérisation structurale par RMN et diffraction X du S1. Bonnes connaissances en RMN, en spectrométrie de masse, en IR et en UV-Visible.

“Fundamental of Contemporary Mass Spectrometry”, C.Dass, Wiley, 2007. “La spectrométrie de masse en couplage avec la chromatographie en phase gazeuse”, S. Bouchonnet, Tec et Doc, 2009. “Modern NMR Techniques for Chemistry Research”, A.E.Derome, Pergamon, 1987. “High-Resolution NMR Techniques in Organic Chemistry”, T.D.W.Claridge, Elsevier Science, 2016. "Nuclear Magnetic Resonance"" P. J. Hore, Oxford Chemistry Primers, 2015. “La spectroscopie infrarouge et ses applications analytiques”, D.Bertrand et E.Dufour, Tec et Doc, 2005. “Spectroscopie infrarouge et Raman”, R. Poilblanc et F.Crasnier

Décembre - Janvier - Février - Mars.

ORSAY

Les séances sur ordinateur seront organisées sous la forme générale de projets de recherche comme dans les entreprises ou laboratoires académiques. On cherchera systématiquement à faire le lien entre les calculs théoriques réalisés et les mesures expérimentales de caractérisation, et l’on cherchera systématiquement à comprendre ce que les calculs théoriques apportent en supplément/complément des expériences.

CM (25 h) : Présentation des méthodes théoriques insistant davantage sur la pertinence physicochimique que sur le formalisme mathématique.
- Chimie quantique et optimisation de géométries
- Représentations électroniques
- Dynamique moléculaire (DM), ab initio et champs de forces classiques

Séances pratiques sur ordinateur organisées sous forme de projets (25 h) : Applications sur ordinateurs avec un logiciel de calculs et de visualisation intégrés en lien avec la caractérisation de molécules, et assemblages moléculaires/biomoléculaires.
Le but est de répondre à la question fondamentale : quelle(s) méthode(s) théorique(s) pour quelle(s) observable(s) expérimentale(s) de caractérisation ? On s’intéressera typiquement aux points suivants :
- Molécules et agrégats en phase gazeuse : caractérisation par spectroscopie vibrationnelle, spectroscopie électronique, spectrométrie de masse
- Molécules et sels en solution : caractérisation par RMN, EXAFS, XANES, spectroscopie vibrationnelle, spectroscopie électronique
- Solides et/ou molécules cristalisées : caractérisation par Rayons X, cristallographie
- Biomolécules et reconnaissance protéine-protéine : caractérisation par RMN, cristallographie, spectrométrie de masse.

Connaître les fondements des méthodes expérimentales de caractérisation des molécules et assemblages moléculaires et biomoléculaires, comme la RMN, la spectroscopie vibrationnelle et électronique, la cristallographie, les méthodes de rayons X, EXAFS, la spectrométrie de masse. Une connaissance de la structure de la matière est un plus. Ne pas être allergique aux ordinateurs.

• Essentials of computational chemistry, Cramer, WILEY • Molecular modelling, Leach, Prentice Hall • Atomistic computer simulations: a practical guide, Brazdova & Bowler, Wiley.

Décembre - Janvier - Février - Mars.

EVRY

Stage de 3 mois minimum, en Recherche et Développement, en entreprise ou dans laboratoire de recherche public.

Stage de 3 mois minimum, en Recherche et Développement, en entreprise ou dans laboratoire de recherche public.

Avril - Mai - Juin.

Anne Zaparucha.

Session 1 : F EE - Session 2 : F EE.

La catalyse enzymatique :
enzymes ; spécificités de la catalyse enzymatique ; co-facteurs.
Mécanismes moléculaires de la catalyse enzymatique :
entités réactives ; catalyse covalente ; catalyse acide/base.
Réactions :
oxydoréduction ; hydrolyse ; création de liaison C-C.

L3 chimie / L3 SDV avec notions de chimie organique.

Structure et fonction des protéines, G. A. Petsko, D. Ringe, de Boeck editions. Chimie organique des processus biologiques, J. McMurry, T. Begley, de Boeck editions. Organic chemistry with biological applications, J. McMurry, Cengage Learning editions.

Février - Mars.

EVRY

Clément Campillo, MCF, biophysicien cellulaire, LAMBE David Pastré, Pr, biophysicien, SABNP Juan Pelta, Pr, Biochimie et biologie moléculaire, LAMBE.

Session 1 : F 2/3EO + 1/3CC - Session 2 : F EO.

Introduction aux techniques permettant de manipuler les biomolécules, membranes, et cellules uniques.
Fluorescence en molécule ou cellule unique (FCS, FRET, FRAP …)
Mesures de force et mécanique sur biomolécules et cellules (AFM, pinces optiques …)
Systèmes modèles de membranes lipidiques et mesures électriques.

La motivation.

Février - Mars.

EVRY

Les séances sur ordinateur seront organisées sous la forme générale de projets de recherche comme dans les entreprises ou laboratoires académiques. On cherchera systématiquement à faire le lien entre les calculs théoriques réalisés et les mesures expérimentales de caractérisation, et l’on cherchera systématiquement à comprendre ce que les calculs théoriques apportent en supplément/complément des expériences.

CM (25 h) : Présentation des méthodes théoriques insistant davantage sur la pertinence physicochimique que sur le formalisme mathématique.
- Chimie quantique et optimisation de géométries
- Représentations électroniques
- Dynamique moléculaire (DM), ab initio et champs de forces classiques

Séances pratiques sur ordinateur organisées sous forme de projets (25 h) : Applications sur ordinateurs avec un logiciel de calculs et de visualisation intégrés en lien avec la caractérisation de molécules, et assemblages moléculaires/biomoléculaires.
Le but est de répondre à la question fondamentale : quelle(s) méthode(s) théorique(s) pour quelle(s) observable(s) expérimentale(s) de caractérisation ? On s’intéressera typiquement aux points suivants :
- Molécules et agrégats en phase gazeuse : caractérisation par spectroscopie vibrationnelle, spectroscopie électronique, spectrométrie de masse
- Molécules et sels en solution : caractérisation par RMN, EXAFS, XANES, spectroscopie vibrationnelle, spectroscopie électronique
- Solides et/ou molécules cristalisées : caractérisation par Rayons X, cristallographie
- Biomolécules et reconnaissance protéine-protéine : caractérisation par RMN, cristallographie, spectrométrie de masse.

Connaître les fondements des méthodes expérimentales de caractérisation des molécules et assemblages moléculaires et biomoléculaires, comme la RMN, la spectroscopie vibrationnelle et électronique, la cristallographie, les méthodes de rayons X, EXAFS, la spectrométrie de masse. Une connaissance de la structure de la matière est un plus. Ne pas être allergique aux ordinateurs.

• Essentials of computational chemistry, Cramer, WILEY • Molecular modelling, Leach, Prentice Hall • Atomistic computer simulations: a practical guide, Brazdova & Bowler, Wiley.

Décembre - Janvier - Février - Mars.

EVRY

Cécile Huin et Nathalie Jarroux.

Les cours et TDs sont intercalés de manière à mettre directement en application les notions enseignées.

"Familles de polymères naturels, biomimétiques et applications
Organisation macromoléculaire et supramoléculaire
Biomatériaux à base de polymères et les champs d’application comme la thérapie génique non virale, l'ingénierie tissulaire".

UE du Socle Commun et UE du Tronc Commun Etablissement.

Décembre - Janvier - Février - Mars.

EVRY

Cécile GASSE, MCF, UEVE, section 32 Cécile FISCHER, MCF, UEVE, section 65 Isabelle SALARD-ARNAUD, MCF, UEVE, section 32.

L’UE comporte une partie théorique (CM) permettant d’exposer les bases de biologie moléculaire, physiologie bactérienne et biochimie permettant de parvenir aux objectifs de production de protéines recombinantes fonctionnelles et l’état de l’art des techniques expérimentales récentes et couramment utilisées pour y parvenir. Elle se poursuit par une partie pratique (TP) étalée sur 4 jours pendant laquelle l’étudiant pourra prendre en main de façon individuelle, et mener à bien les différentes étapes d’une production et purification de protéines en système procaryote, à l’échelle du milligramme, grâce à un équipement standard de laboratoire.

Les objectifs de l'UE sont les suivants :
(a) Disposer d’une vision d’ensemble d’un éventail actualisé d’outils de biologie moléculaire et biochimie permettant : (i) d'exprimer une protéine recombinante en système procaryote en répondant à divers objectifs d’un cahier des charges (niveau d’expression, localisation, détection et purification) ; (ii) de la purifier par différentes techniques de chromatographie et de la caractériser
(b) Discuter et analyser les points forts et les points faibles des systèmes choisis
(c) Appréhender une situation de laboratoire et disposer de solides compétences pratiques (maîtrise de l’usage d’équipements et de protocoles, autonomie, rigueur)
(d) Formuler et formaliser dans une production écrite des procédures et résultats assurant la traçabilité des échantillons biologiques manipulés et la restitution d’un travail expérimental.
A l’issue de l’enseignement, les étudiants seront en mesure, à partir d’une question biologique, de proposer une stratégie expérimentale telle qu’elle peut être présentée dans un travail scientifique, de mettre en œuvre de façon autonome un protocole pour préparer et purifier une protéine d’intérêt, et de produire et mettre en forme des documents écrits permettant de suivre ce travail.

Les étudiants auront le bagage de biologie moléculaire et biochimie leur permettant de maîtriser les notions de base concernant le rôle et la structure des acides nucléiques et des protéines, les grands principes de la régulation de l’expression génétique chez les procaryotes (E. coli) et les techniques de base pour la séparation et l’analyse des protéines.

Protein production and purification Structural Genomics Consortium, Nature Methods volume 5, pages135–146 (2008)

Overview of the Purification of Recombinant Proteins P. T. Wingfield. Curr Protoc Protein Sci. 2015; 80: 6.1.1–6.1.35. doi: 10.1002/0471140864.ps0601s80

Repliement et production de protéines recombinantes Jean-Michel Betton, Alain Chaffotte, Med Sci (Paris). 2005 Jun-Jul;21(6-7):613-7. Texte disponible à l’adresse suivante : https://www.medecinesciences.org/fr/articles/medsci/pdf/2005/06/medsci2005216-7p613.pdf

Wiesler, S. C., Weinzierl, R. O. High-throughput Purification of

Janvier.

EVRY